Мязові тканини, Реферат, Гістологія, реферат з медицини

24.07.2015

Реферати з медицини

М’язовими тканинами (textus muscularis) називають тканини, різні за будовою і походженням, але схожі по здатності до вираженим скорочень. Вони забезпечують переміщення в просторі організму в цілому, його частин та рух органів всередині організму (серце, язик, кишечник та ін).

Властивістю зміни форми мають клітини багатьох тканин, але в м’язових тканинах ця здатність стає головною функцією.

Основні морфологічні ознаки елементів м’язових тканин – подовжена форма, наявність поздовжньо розташованих міофібрил і миофиламентов – спеціальних органел, що забезпечують скоротливість, розташування мітохондрій поруч з сократительными елементами, наявність включень глікогену, ліпідів і міоглобіну.

Спеціальні скорочувальні органели – миофиламенты або міофібрили забезпечують скорочення, яке виникає при взаємодії в них двох основних фібрилярних білків – актину і міозину при обов’язковій участі іонів кальцію. Мітохондрії забезпечують ці процеси енергією. Запас джерел енергії утворюють глікоген і ліпіди. Міоглобін – білок, що забезпечує зв’язування кисню і створення його запасу на момент скорочення м’язів, коли стискаються кровоносні судини (надходження кисню при цьому різко падає).

Класифікація. В основу класифікації м’язових тканин покладено два принципи – морфофункциональный і гистогенетический. Відповідно до морфофункциональным принципом, залежно від структури органел скорочення, м’язові тканини поділяють на дві підгрупи.

Перша підгрупа – поперечносмугасті (покреслені) м’язові тканини (textus muscularis striatus). В цитоплазмі їх елементів миозиновые филаменты постійно полімеризовані, утворюють з актиновыми нитками постійно існуючі міофібрили. Останні організовані характерні комплекси – з а р к о м е р и. У сусідніх міофібрил структурні субодиниці саркомерів розташовані на однаковому рівні і створюють поперечну смугастість. Покреслені м’язові тканини скорочуються швидше, ніж гладкі.

Друга підгрупа – гладкі (неисчерченные) м’язові тканини (textus muscularis nonstriatus). Ці тканини характеризуються тим, що поза скорочення миозиновые филаменты деполимеризованы. У присутності іонів кальцію вони полімеризуються і вступають у взаємодію з филаментами актину. Утворені при цьому міофібрили не мають поперечної посмугованості: при спеціальних фарбуваннях вони представлені рівномірно забарвленим по всій довжині (гладким) нитками.

відповідно До гистогенетическим принципом залежно від джерел розвитку (ембріональних зачатків) м’язові тканини поділяються на 5 типів: мезенхімні (з десмального зачатка у складі мезенхіми), епідермальні (з шкірної ектодерми і з прехордальной пластинки), нейральные (з нервової трубки), целомические (з миоэпикардиальной пластинки вісцерального листка сомита) і соматичні (миотомные).

Перші три типи належать до підгрупи гладких м’язових тканин, четвертий і п’ятий – до підгрупи поперечносмугастих.

Поперечносмугасті м’язові тканини

Є дві основні різновиди поперечносмугастих (исчерченных) тканин – скелетна і серцева.

Скелетна м’язова тканина

Гістогенез. Джерелом розвитку елементів скелетної (соматичною) поперечно-м’язової тканини (textus muscularis striatus sceletalis) є клітини миотомов миобласты. Одні з них диференціюються на місці і беруть участь в утворенні так званих аутохтонных м’язів. Інші клітини мігрують з миотомов в мезенхиму. Вони вже детерміновані, хоча зовні не відрізняються від інших клітин мезенхіми. Їх диференціювання триває в місцях закладання інших м’язів тіла. В ході диференціювання виникають дві клітинні лінії. Клітини однієї з ліній зливаються, утворюючи видовжені симпласты м’язові трубочки (миотубы). У них відбувається диференціювання спеціальних органел – міофібрил. В цей час в миотубах відзначається добре розвинена гранулярна ендоплазматична мережа. Міофібрили спочатку розташовуються під плазмолеммой, а потім заповнюють більшу частину миотубы. Ядра, навпаки, з центральних відділів зміщуються до периферії. Клітинні центри і мікротрубочки при цьому повністю зникають. Гранулярна ендоплазматична мережа редукується в значній мірі. Такі дефинитивные структури називають миосимпластами.

Клітини іншої лінії залишаються самостійними і диференціюються миосателлитоциты (миосателлиты). Ці клітини розташовуються на поверхні миосимпластов.

Будова. Основною структурною одиницею скелетної м’язової тканини є м’язове волокно, що складається з миосимпласта і миосателлитоцитов, вкритих загальною базальної мембраною.

Довжина волокна може вимірюватися сантиметрами при товщині 50 – 100 мкм. Комплекс, що складається з плазмолеми миосимпласта і базальної мембрани, називають сарколеммой.

Будова миосимпласта. Миосимпласт має безліч довгастих ядер, розташованих безпосередньо під сарколеммой. Їх кількість в одному симпласте може досягати декількох десятків тисяч. У полюсів ядер розташовуються органели загального значення – апарат Гольджи і невеликі фрагменти гранулярной ендоплазматичної мережі. Міофібрили заповнюють основну частину миосимпласта і розташовані поздовжньо.

Саркомер – структурна одиниця міофібрили. Кожна миофибрилла має поперечні темні і світлі диски, що мають неоднакове лучепреломление (анізотропні А-диски та ізотропні I-диски). Кожна миофибрилла оточена подовжньо розташованими і анастомозирующими між собою петлями агранулярной ендоплазматичної мережі – саркоплазматической мережі. Сусідні саркомеры мають загальну прикордонну структуру – Z- лінію (рис. 2).

Вона побудована у вигляді мережі з білкових фібрилярних молекул, серед яких суттєву роль відіграє a-актинин. З цією мережею пов’язані кінці актиновых філаментів. Від сусідніх Z-ліній актиновые филаменты направляються до центру саркомера, але не доходять до його середини. Филаменты актину об’єднані з Z-лінією і нитками міозину фибриллярными нерозтяжними молекулами небулина. Посередині темного диска саркомера розташовується мережа, побудована з миомезина. Вона утворює в перетині М-лінію. У вузлах цієї М-лінії закріплені кінці миозиновых філаментів. Інші їх кінці прямують у бік Z-ліній і розташовуються між филаментами актину, але до самих Z-ліній теж не доходять. Разом з тим ці кінці фіксовані по відношенню до Z-ліній розтяжними гігантськими білковими молекулами титина.

Молекули міозину мають довгий хвіст і на одному з його кінців дві головки. При підвищенні концентрації іонів кальцію в області приєднання головок (шарнірний ділянка) молекула змінює свою конфігурацію. При цьому (оскільки між миозиновыми филаментами розташовані актиновые) головки міозину зв’язуються з актином (за участю допоміжних білків – тропомиозина і тропонина). Потім голівка міозину нахиляється і тягне за собою актиновую молекулу в бік М-лінії. Z-лінії зближуються, саркомер коротшає.

Альфа-актининовые мережі Z-ліній сусідніх міофібрил пов’язані один з одним проміжними филаментами. Вони підходять до внутрішньої поверхні плазмолеми і закріплюються в кортикальному шарі цитоплазми, так що саркомеры всіх міофібрил розташовуються на одному рівні. Це і створює при спостереженні в мікроскоп враження поперечної посмугованості всього волокна.

Типи м’язових волокон. Різні м’язи (як органи) функціонують у неоднакових біомеханічних умовах. Тому і м’язові волокна у складі різних м’язів володіють різною силою, швидкістю і тривалістю скорочення, а також стомлюваністю. Ферменти в них володіють різною активністю і представлені в різних ізомерних формах. Помітно відмінність в них вмісту дихальних ферментів – гліколітичних і окисних.

За співвідношенням міофібрил, мітохондрій і міоглобіну розрізняють білі, червоні проміжні волокна. За функціональним особливостям м’язові волокна поділяють на швидкі, повільні проміжні. Найбільш помітно м’язові волокна розрізняються особливостями молекулярної організації міозину. Серед різних його ізоформ існують дві основних – «швидке» і «повільне». При постановці гістохімічних реакцій їх розрізняють за АТФазной активністю. З цими властивостями корелює та активність дихальних ферментів. Зазвичай у швидких волокнах переважають гліколітичні процеси, вони більш багаті глікогеном, в них менше міоглобіну, тому їх називають білими. В повільних волокнах, навпаки, вище активність окисних ферментів, вони багатші міоглобіном, виглядають червоними.

Якщо по активності Атфази м’язові волокна розрізняються досить різко, то ступінь активності дихальних ферментів варіює досить значно, тому поряд з білими і червоними існують і проміжні волокна. У м’язової тканини різні волокна часто розташовані мозаїчно.

Серцева м’язова тканина

Гістогенез і види клітин. Джерела розвитку серцевої поперечно м’язової тканини (textus muscularis striatus cardiacus) – симетричні ділянки вісцерального листка спланхнотома в шийної частини зародка миоэпикардиальные пластинки. З них диференціюються також клітини мезотелия епікарда. В ході гістогенезу виникає 5 видів кардіоміоцитів – робочі (скоротливі), синусні (пейсмекерные), перехідні, які проводять, а також секреторні.

Робочі (скоротливі) кардіоміоцити утворюють свої ланцюжка. Саме вони, укорачиваясь, забезпечують силу скорочення всієї серцевого м’яза. Робочі кардіоміоцити здатні передавати сигнали одне одному. Синусні (пейсмекерные) кардіоміоцити здатні автоматично в певному ритмі змінювати стан скорочення на стан розслаблення. Саме вони сприймають сигнали від нервових волокон, у відповідь, на що змінюють ритм скорочувальної діяльності. Синусні (пейсмекерные) кардіоміоцити передають сигнали перехідним кардиомиоцитам, а останні – проводять. Провідні кардіоміоцити утворюють ланцюжки клітин, з’єднаних своїми кінцями. Перша клітина в ланцюжку сприймає сигнали від синусних кардіоміоцитів і передає їх далі – іншим провідним кардиомиоцитам. Клітини, що замикають ланцюжок, передають сигнал через перехідні кардіоміоцити робочим. Секреторні кардіоміоцити виконують особливу функцію. Вони виробляють натрийуретический фактор (гормон), який бере участь у процесах регуляції сечоутворення і в деяких інших процесах. Всі кардіоміоцити покриті базальної мембраною.

Гладкі м’язові тканини

Розрізняють три групи гладких (неисчерченных) м’язових тканин (textus muscularis nonstriatus) – мезенхімні, епідермальні нейральные .

М’язова тканина мезенхимного походження

Гістогенез. Стовбурові клітини і клітини-попередники гладкої м’язової тканини на етапах ембріонального розвитку поки точно не ототожнені. Мабуть, вони споріднені механоцитам тканин внутрішнього середовища. Ймовірно, в мезенхиме вони мігрують до місць закладки органів, будучи вже детермінованими. Диференціюючись, вони синтезують компоненти матриксу і колагену базальної мембрани, а також еластину. У дефинитивных клітин (міоцитів) синтетична здатність знижена, але не зникає повністю.

Будова клітин. Гладкий міоцит – веретеновидная клітина довжиною 20 – 500 мкм, шириною 5 – 8 мкм (рис.3).

Ядро палочковидное, знаходиться в її центральній частині. Коли міоцит скорочується, його ядро згинається і навіть закручується. Органели загального значення, серед яких багато мітохондрій, зосереджені біля полюсів ядра (в эндоплазме). Апарат Гольджи і гранулярна ендоплазматична сітка розвинені слабо, що свідчить про малої активності синтетичних функцій. Рибосоми здебільшого розташовані вільно.

М’язова тканина мезенхимного типу у складі органів

Міоцити об’єднуються в пучки, між якими розташовуються тонкі прошарки сполучної тканини. У ці прошарки вплітаються ретикулярні і еластичні волокна, що оточують міоцити. В прошарках проходять кровоносні судини і нервові волокна. Терминали останніх закінчуються не безпосередньо на міоцитах, а між ними. Тому після надходження нервового імпульсу медіатор поширюється дифузно, збуджуючи відразу багато клітини. Гладка м’язова тканина мезенхимного походження представлена головним чином у стінках кровоносних судин і багатьох трубчастих внутрішніх органів, а також утворює окремі дрібні м’язи (цилиарные).

Гладка м’язова тканина у складі конкретних органів має неоднакові функціональні властивості. Це обумовлено тим, що на поверхні органів є різні рецептори до конкретних біологічно активних речовин. Тому і на багато лікарські препарати їхня реакція неоднакова. Можливо, різні функціональні властивості тканин пов’язані з конкретною молекулярною організацією актиновых філаментів.

М’язова тканина епідермального походження

Миоэпителиальные клітини розвиваються з епідермального зачатка.

Вони зустрічаються в потових, молочних, слинних і слізних залозах і мають загальних попередників з їх секреторними клітинами. Миоэпителиальные клітини безпосередньо прилежат до власне епітеліальний і мають спільну з ними базальну мембрану. При регенерації ті й інші клітини теж відновлюються із загальних малодиференційованих попередників. Більшість миоэпителиальных клітин мають зірчасту форму. Ці клітини нерідко називають корзинчатыми: їх відростки охоплюють кінцеві відділи і дрібні протоки залоз (рис.4). У тілі клітини розташовуються ядро і органели загального значення, а у відростках – скорочувальний апарат, організований, як і в клітинах м’язової тканини мезенхимного типу.

М’язова тканина нейрального походження

Міоцити цієї тканини розвиваються з клітин нейрального зачатка у складі внутрішньої стінки очного келиха. Тіла цих клітин розташовані в епітелії задній поверхні рогівки. Кожна з них має відросток, який прямує в товщу райдужки і лягає паралельно її поверхні. У відростку знаходиться скорочувальний апарат, організований так само, як і у всіх гладких міоцитах. В залежності від напрямку відростків (перпендикулярно або паралельно краю зіниці) міоцити утворюють два м’язи – суживающую і розширює зіницю.

Скорочення м’язів

Теорія ковзання ниток

Н.Е. Huxley і A. F. Huxley незалежно один від одного в 1954 р. запропонували для пояснення механизмамышечногосокращения теорію ковзання ниток. Відповідно до даної теорії, вкорочення саркомера, а, отже, і м’язового волокна в момент скорочення відбувається завдяки активному ковзанню тонких (актиновых) ниток відносно товстих (миозиновых) ниток. Вкорочення закінчується, коли актиновые филаменты глибоко втягуються у напрямку до центру диска, який визначає межі саркомерів. При розслабленні або розтягуванні м’яза область взаємного перекривання тонких і товстих філаментів звужується.

Ковзне рух миозиновых і актиновых філаментів один щодо одного обумовлено силами, що генеруються при взаємодії поперечних містків з актиновыми филаментами.

Поперечні містки повинні послідовно прикріпитися до актиновому филаменту, розвинути силу, відійти і знову прикріпитися в іншому місці. Для того щоб підтримувати активне скорочення, поперечні містки повинні працювати асинхронно, тобто у будь-який момент часу частина з них прикріплена до актину, тоді як інші від’єднані. Після від’єднання поперечний місток повинен знову прикріпитися до актиновому филаменту, але вже далі, в бік Z-пластинок, вносячи тим самим внесок у активну ковзання уздовж зазначеного напряму.

Один з основних питань з приводу функціонування поперечних містків відноситься до перетворення хімічної енергії в механічну. Як же все-таки поперечні містки генерують силу для ковзання товстих і тонких філаментів один щодо одного? З цього приводу висловлено ряд гіпотез. Широке поширення одержала точка зору, що сила генерується за рахунок коливання або обертання миозиновой головки і потім передається на товсту нитку через шийку молекули міозину. Шийка утворює мостиковый шарнір, розташований між головкою миозиновой молекули і товстим филаментом. В даній гіпотезі мостиковый шарнір виступає як з’єднання між головкою міозину і товстим филаментом, яке передає силу, що розвивається при обертанні головки на актиновом филаменте.

Дослідження механічних властивостей скорочення м’язи, проведені Хакслі і Сіммонсом, підтвердили таку точку зору на функцію поперечних містків. Автори показали, що основна частина пружного компонента м’язи, включена послідовно з сократительным елементом, знаходиться в самих поперечних містках, імовірно в мостиковом шарнірі. Вони висловили думку, що пружне розтягнення шарніра служить важливим моментом у процесі запасания механічної енергії при обертанні головки міозину навколо актинового филамента. У відповідності з даною гіпотезою обертання генерується кількома центрами миозиновой головки, які по черзі взаємодіють з центрами на актиновом филаменте.

Пружність місткового шарніра сприяє обертанню головки без помітних стрибкоподібних коливань розвивається сили. Розтягнувшись, мостиковый шарнір буде передавати своє зусилля толстому филаменту м’яко, сприяючи активації ковзання філаментів. Один з головних аргументів-це те, що, за даними Хакслі і Сіммонса, послідовно з’єднаний пружний компонент м’язового волокна пропорційний величині взаємного перекривання тонких і товстих філаментів, а отже, пропорційний числу приєднаних поперечних містків. Автори також встановили, що раптово виникає невелике скорочення супроводжується дуже швидким зростанням розвиваючого зусилля; вони пояснюють це лише поворотом головок поперечних містків, взаємодіючих з актином, в більш стабільне положення.

Роль кальцію в процесі скорочення

Дані про роль іонів кальцію в скорочувальної активності м’язів накопичувалися досить повільно. Кальцій активний у саркоплазму при такій низькій (10 -6 М і менше)концентрації,що до відкриття кальцийхелатных реагентів, наприклад ЕДТА і ЭГТА, її неможливо було підтримувати в експериментальних розчинах. Справа в тому, що навіть в бідистильованої воді концентрація іонів кальцію перевищує 10 -6 М. перші докази фізіологічної ролі Са 2+ представлені в роботах Рінгера й Бакстона. Автори виявили, що ізольоване серце жаби припиняє скорочення при відсутності кальцію в омиває розчині. Так з’явилися розчин Рінгера та інші фізіологічні сольові розчини.

Камада і Кіносіта, а потім Хейлбрун і Вертинський перевіряли участь Са 2+ у регуляції м’язового скорочення шляхом введення різних катіонів всередину м’язових волокон. З усіх вивчених іонів тільки кальцій викликав скорочення при концентраціях, порівняних з концентраціями са2+ зазвичай спостерігаються в живій тканині. Згодом було виявлено, що скелетний м’яз не скорочується у відповідь на деполяризацію мембрани, якщо вичерпані запаси кальцію у внутрішніх депо, а піддані попередньої екстракції препарати волокон скелетної м’язи не скорочуються при додаванні АТФ, якщо відсутня Са 2+ .

Кількісна залежність між концентрацією вільного са2+ у саркоплазму і силою м’язового скорочення була встановлена порівняно недавно. Для проведення аналізу видаляли поверхневу мембрану і оголені міофібрили обробляли розчинами кальцію різної концентрації. Сила зростає від нуля при концентрації кальцію близько 10 -8 М до максимального значення при концентрації кальцію близько 5х10 -6 М. Дана залежність між силою і концентрацією Са 2+ аналогічна залежності між АТФазной активністю (швидкістю гідролізу АТФ) гомогенізованих міофібрил і концентрацією Са 2+. Такий збіг характеристик наводило на думку, що Са 2+ служить кофактором АТФазной активності міозину. Але виявилося, що це не так.

АТФазная активність чистого розчину міозину досить низька, але сильно зростає при додаванні очищеного актину. Це вказує на те, що АТФазный центр міозину активується при зв’язуванні міозину з актином. У інтактної м’язі активація АТФазного центру міозину здійснюється при приєднанні поперечного містка до активного филаменту. Експерименти, проведені в лабораторії Эбаши, показали, що тропонин і тропомиозин, що лежать уздовж актиновой спіралі, перешкоджають приєднанню миозиновых поперечних містків до актину. Тропонин – єдиний білок в актиновых і миозиновых филаментах поперечносмугастих м’язів хребетних тварин, що має високу хімічну спорідненість до са2+. Кожен тропоніновий комплекс пов’язує чотири іона кальцію. Тропониновые комплекси розташовані вздовж актинового филамента через кожні 40 нм, прикріплюючись одночасно до актиновому филаменту та молекулі тропомиозина. У стані спокою положення тропомиозина конформационно перешкоджає з’єднанню головок міозину з актиновым филаментом. Пов’язуючи Са 2+. тропонин зазнає конформаційні зміни, в результаті чого молекула тропомиозина зміщується і звільняє дорогу миозиновым поперечних містків для прикріплення до актиновым центрам. Отже, приєднання Са 2+ до тропонину усуває постійно існуюче перешкода для взаємодії поперечних містків з актином. З результатів експериментів, зроблено висновок, що інгібування приєднання містків знімається при концентрації вільного са2+ понад 10 -7 М.

Сказане вище пояснює роль са2+ в регуляції актин-миозинового взаємодії в скелетних і серцевого м’яза хребетних тварин. У більшості інших м’язів роль кальцію інша. Є ще принаймні два механізми кальцийзависимой регуляції актин-миозинового взаємодії. У поперечносмугастих м’язах більшості безхребетних тварин кальцій ініціює скорочення, приєднуючись до легким полипептидным ланцюгів міозину в головках поперечних містків. В гладких м’язах хребетних тварин і немышечном актомиозине скорочення контролюється кальцийзависимым фосфорилюванням миозиновой головки.

Інактивація поперечних містків і розслаблення м’язи

У м’язі, що знаходиться в стані спокою, внутрішня система обмежені мембранами компартментів, звана саркоплазматичним ретикулумом. активно поглинає Са 2+. Завдяки цьому процесу рівень вільних іонів кальцію не піднімається вище 10 -7 М. При такій концентрації поперечныемостикинеактивны, тому що з тропонином пов’язується лише дуже невелика кількість кальцію. Таким чином, видалення Са 2+ з саркоплазмы у ретикулумі змушує м’язи розслаблятися після скорочення.

Оскільки АТФ поставляє енергію для скорочення, напрошується висновок, що видалення АТФ теж викличе розслаблення м’яза. Але виявилося, що цього не відбувається.

М’яз стає напруженою і не піддається розтягуванню при вичерпанні всіх її запасів АТФ і фосфагенов. Цей стан відомо як трупне задубіння. і зумовлена вона тим, що поперечні містки не можуть відокремитися від актиновых філаментів. Про те, що для розслаблення м’язи потрібен Мд 2+ -АТФ, відомо з часу проведення перших експериментів з экстрагированными гліцерином препаратами м’язів. У присутності Са 2+ і Мд 2+ -АТФ глицеринизированная м’яз скорочується, а при видаленні Са 2+ – розслабляється. Розслаблення, як і скорочення, відбувається тільки в присутності Мд 2+ -АТФ. В нормальних умовах, коли м’яз забезпечена АТФ, містки легко відокремлюються. Потім, якщо концентрація вільного саркоплазматического Са 2+ стає нижче рівня, необхідного для процесу приєднання поперечних містків до актиновым филаментам, м’яз розслабляється.

Отже, розслаблення м’яза залежить від наявності Мд 2+ -АТФ, необхідного для руйнування актомиозинового комплексу, і від внутрішньоклітинної концентрації кальцію, яка повинна бути достатньо низькою для запобігання нового прикріплення містків до актиновым филаментам.

Саркоплазматичний ретикулум

З чого починається надходження са2+ в СР? Якщо мембрани СР виділити з допомогою фракціонування, вони утворюють мікроскопічні везикули діаметром 1 мкм. Везикули здатні поглинати кальцій з навколишнього середовища. Якщо до них додати щавлевої кислоти, то всередині везикул у міру збільшення в них концентрації Са 2+ буде осідати оксалат кальцію. Це говорить про активний транспорт кальцію мембраною ретикулума. У нефракционированной м’язової тканини осад оксалату кальцію можна виявити за допомогою електронного мікроскопа в термінальних цистернах. Здатність СР до накопичення кальцію досить висока, що забезпечує підтримання концентрації вільного са2+ у саркоплазму розслабленого м’яза нижче 10 -7 М. Цей рівень Са 2+ достатній для руйнування зв’язку кальцію з тропонином і запобігання скорочення. Здатність СР поглинати Са 2+ з міоплазми залежить від активності молекул кальцієвого насоса. На електронних мікрофотографіях, отриманих методом заморожування-сколювання, молекули насоса щільно притиснуті («плечем до плеча») в мембранах, що формують поздовжні елементи СР. Як і в інших активних транспортних системах, в якості джерела енергії кальцієвий насос СР використовує АТФ.

Вивільнення кальцію саркоплазматичним ретикулумом

Як тільки стало відомо, що у СР накопичуються іони кальцію, дослідники почали схилятися до думки про те, що м’язове скорочення ініціюється Са 2+. вивільненим у саркоплазму з внутрішнього середовища цистерн СР.

Скорочення активується кальцієм, вивільненим з СР, а поверхневий електричний сигнал, тобто ПД, надходить в глибокі області м’язового волокна з допомогою Т-трубочок. Більш того, Т-трубочки утворюють тісні контакти з кінцевими цистернами саркоплазматического ретикулума. Але як електричний сигнал з Т-трубочок передається в СР, даючи команду до вивільнення Са 2+ у відповідь на деполяризацію Т-трубочки, довгий час залишалося загадкою. Зараз, здається, на це важливе питання можна відповісти. Очевидно, що при деполяризації Т-трубочок сигнал доставляється до кінцевих цистерн СР допомогою внутрішньоклітинних молекул-посередників. Недавні дослідження, проведені в Каліфорнійському університеті, показали, що вивільнення са2+ з СР і подальше скорочення поодинокого поперечного волокна можуть індукуватися інозитол-1,4,5 — трифосфатом (ІФ 3 ). Це внутрішньоклітинна молекула-посередник, що утворюється при розкладанні пов’язаного з мембраною фосфатидилинозитола, яка, як відомо, стимулює вивільнення Са 2+ з внутрішньоклітинних сховищ в деяких тканинах. Стосовно м’язів є відомості, що речовини, що блокують утворення ІФ 3. порушують сполучення процесів скорочення волокна і деполяризації мембран. Показано, що такими речовини заважають нормальному вивільнення Са 2+ з СР у відповідь на електричне збудження м’яза. І нарешті, речовини, що блокують ферментативне розкладання ІФ 3. навпаки, посилюють ефективність ІФ 3. в ініціації скорочення м’язового волокна. Такого роду дані послужили приводом для виникнення гіпотези, яка твердить, що деполяризація Т-трубочок викликає утворення ІФ 3. а вже потім ІФ 3. діє як внутрішньоклітинний посередник, индуцирующий вивільнення Са 2+ з СР (рис.5).

Згідно з цією гіпотезою, початкова стадія сполучення процесу «збудження – скорочення» супроводжується поширенням збудження по поверхні системи Т-трубочок і являє собою активацію чутливих до електричному напрузі ферментів, розташованих на мембрані даних трубочок поряд з кінцевими цистернами СР. Ці гіпотетичні ферменти, мабуть, настільки ж чутливі до зміни електричного поля мембрани, як натрієвий канал, і реагують на це зміна конформаційних зрушенням. Викликаний деполяризацией мембрани конформаційний зрушення переводить фермент з неактивної форми в активну. І вже цей активний фермент прямо або побічно визначає освіту ІФ 3. Потім ІФ 3 дифундує на коротку відстань і досягає мембрани кінцевий цистерни СР, де, зв’язавшись з рецептором, змушує відкриватися кальцієві канали. Іони кальцію, що скупчилися у відносно високої концентрації в просвіті СР, продовжують виходити назовні до тих пір, поки не відбудеться ферментативне руйнування ІФ 3 і канали не закриються. Потім за допомогою активного транспорту вивільнені з СР іони кальцію повертаються на колишнє місце.

Короткий опис процесів скорочення і розслаблення

Процеси, контролюючі скорочення скелетного м’яза, зображені в загальному вигляді на рис.6. Наведемо їх перелік.

1. Поверхнева мембрана м’язового волокна деполяризуется під впливом потенціалу дії або (в деяких м’язах) під впливом синаптичних потенціалів.

2. Потенціал дії надходить у глиб м’язового волокна по Т-трубочках.

3. У відповідь на деполяризацію Т-трубочок сигнал, який, ймовірно, опосередковується молекулами ІФ3, поширюється від цих трубочок до кінцевих цистерн саркоплазматического ретикулума.

4. Цей хімічний посередник викликає відкриття кальцієвих каналів в СР і вивільнення секвестированных там іонів кальцію.

5. Концентрація вільного са2+ в миоплазме зростає від значення 10 -7 Миниже (у спокої) до приблизно 10 -6 М і більше (активному стані). Кальцій з’єднується з тропонином, викликаючи в молекулі цього білка конформаційні зміни.

6. Конформаційні зміни молекули тропомиозина усувають просторове перешкода для приєднання поперечних містків до актиновым филаментам.

7. Миозиновые поперечні містки прикріплюються до актиновым филаментам і набирають послідовне взаємодія з їх центрами, що викликає обертання миозиновой головки відносно актиновых філаментів і натяг місткового шарніра.

8. Натяг місткового шарніра призводить до активному входженню актиновых філаментів в А-диск. Саркомер злегка коротшає.

9. Перш ніж відбудеться наступний цикл руху миозинового поперечного містка, АТФ (пов’язана з АТФазным центром на миозиновой голівці) гідролізується і звільнена при цьому енергія запасається у вигляді конформационного зміни в молекулі міозину. Миозиновая головка відходить і потім знову готова приєднатися до такого центру, розташованому по довжині актинового филамента, і повторити цикл, описаний в пп. 7 та 8. Під час одиночного скорочення кожен поперечний місток у міру свого просування до Z-пластинці вздовж актинового филамента прикріплюється, підтягується і від’єднується безліч разів.

10. Нарешті, в результаті активної роботи СР рівень Са 2+ у саркоплазму знову знижується, і тропомиозин починає перешкоджати приєднанню поперечних містків. М’яз залишається розслабленої до тих пір, поки не станеться наступне деполяризації мембрани.

Між структурою саркотубулярной системи і функцією м’язи існує цікава зв’язок. Ті м’язи, які скорочуються і розслаблюються дуже швидко, мають високорозвинений СР і велику мережу Т-трубочок. А ті м’язи, скорочення і розслаблення яких відбувається повільно, відповідно мають менш розвинений СР. Різні швидкості скорочення і розслаблення, мабуть, корелюють з ефективністю СР у регуляції змін концентрації кальцію, які в свою чергу запускають і зупиняють скорочувальний механізм.

Висновок

Як уже було зазначено, м’язові тканини – це група тканин організму різного походження, що об’єднуються за ознакою скоротливості: поперечнополосатая (скелетна і серцева), гладка, а також спеціалізовані скоротливі тканини – эпителиально-м’язова і нейроглиальная, що входить до складу райдужки ока.

Поперечнополосатая скелетна м’язова тканина виникає з миотомов, що входять до складу елементів сегментованої мезодерми – сомитов.

Гладка м’язова тканина людини і хребетних тварин розвивається у складі похідних мезенхіми, так само як і тканини внутрішнього середовища. Однак для всіх м’язових тканин характерно подібне відокремлення в складі ембріонального зачатка у вигляді клітин веретеноподібної форми – мышцеобразовательных клітин, або міобластів.

Скорочення м’язового волокна полягає в укороченні міофібрил у межах кожного саркомера. Товсті (миозиновые) і тонкі (актиновые) нитки, в розслабленому стані пов’язані тільки кінцевими відділами, в момент скорочення здійснюють ковзні руху назустріч один одному. Виділення необхідної для скорочення енергії відбувається в результаті перетворення АТФ до АДФ під впливом міозину. Ферментна активність міозину проявляється за умови оптимального вмісту Са 2+. які накопичуються в саркоплазматической мережі.

Список літератури

Гістологія. Під редакцією Ю. І. Афанасьєвої, Н.А. Юриной. М. «Медицина», 1999 р.

Р. Еккерт, Д. Рендел, Дж. Огастін «Фізіологія тварин» – 1 т. М. «Світ», 1981 р.

К. П. Рябов «Гістологія з основами ембріології» Мінськ: «Вища школа», 1990 р.

Гістологія. Під редакцією Улумбекова, проф. Ю. А. Челишева. М. 1998 р.

Гістологія. Під редакцією В. Р. Єлісєєва. М. «Медицина», 1983 р.

Короткий опис статті: гістологія серця М’язовими тканинами (textus muscularis) називають тканини, різні за будовою і походженням, але схожі по здатності до вираженим скорочень. Вони забезпечують переміщення в просторі організму М’язові тканини, Реферат, Гістологія

Джерело: М’язові тканини — Реферат — Гістологія — реферат з медицини

Також ви можете прочитати